Inhoud

• proteoglycanen

  
  

  Proteoglycanen zijn eiwitten die sterk geglycosyleerd zijn. De basische proteoglycan-eenheid bestaat uit een "kerneiwit" met een of meer covalent gehechte glycosaminoglycan (GAG) -ketens. Het bevestigingspunt is een serine (Ser) residu waaraan het glycosaminoglycan is verbonden via een tetrasaccharidebrug (bijvoorbeeld chondroïtinesulfaat-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Het Ser-residu bevindt zich in het algemeen in de sequentie -Ser-Gly-X-Gly- (waarbij X elk aminozuurresidu behalve proline kan zijn), hoewel niet elk eiwit met deze sequentie een aangehechte glycosaminoglycan heeft. De ketens zijn lange, lineaire koolhydraatpolymeren die negatief zijn geladen onder fysiologische omstandigheden vanwege het voorkomen van sulfaat- en uronzuurgroepen. Proteoglycanen komen voor in het bindweefsel.

• glycoproteïne

  Glycoproteïnen zijn eiwitten die oligosaccharideketens (glycanen) bevatten die covalent zijn gebonden aan aminozuurzijketens. Het koolhydraat wordt aan het eiwit gebonden in een cotranslationele of posttranslationele modificatie. Dit proces staat bekend als glycosylering. Uitgescheiden extracellulaire eiwitten zijn vaak geglycosyleerd. In eiwitten die segmenten hebben die zich extracellulair uitstrekken, zijn de extracellulaire segmenten ook vaak geglycosyleerd. Glycoproteïnen zijn ook vaak belangrijke integrale membraaneiwitten, waar ze een rol spelen in cel-cel-interacties. Het is belangrijk om op endoplasmatische reticulum gebaseerde glycosylatie van het secretiesysteem te onderscheiden van omkeerbare cytosol-nucleaire glycosylatie. Glycoproteïnen van de cytosol en kern kunnen worden gemodificeerd door de omkeerbare toevoeging van een enkel GlcNAc-residu dat als wederkerig wordt beschouwd voor fosforylering en de functies hiervan zijn waarschijnlijk een aanvullend reguleringsmechanisme dat op fosforylering gebaseerde signalering regelt. Klassieke secretoire glycosylering kan daarentegen structureel essentieel zijn. Remming van asparagine-gekoppelde, d.w.z. N-gekoppelde, glycosylering kan bijvoorbeeld voorkomen dat de juiste glycoproteïne vouwt en volledige remming kan toxisch zijn voor een individuele cel. Daarentegen is verstoring van de verwerking van glycanen (enzymatische verwijdering / toevoeging van koolhydraatresten aan de glycaan), die voorkomt in zowel het endoplastische reticulum als het Golgi-apparaat, niet nodig voor geïsoleerde cellen (als bewijs door overleving met glycosidenremmers) maar kan leiden tot menselijke ziekte (aangeboren glycosyleringsstoornissen) en kan dodelijk zijn in diermodellen. Het is daarom waarschijnlijk dat de fijne verwerking van glycanen belangrijk is voor endogene functionaliteit, zoals celhandel, maar dat dit waarschijnlijk secundair is geweest aan zijn rol in gastheer-pathogeen interacties. Een beroemd voorbeeld van dit laatste effect is het ABO-bloedgroepsysteem.

  
  

• Proteoglycans (zelfstandig naamwoord)

  meervoud van proteoglycan

• Glycoprotein (zelfstandig naamwoord)

  Een eiwit met covalent gebonden koolhydraten.

• Glycoprotein (zelfstandig naamwoord)

  elk van een klasse van eiwitten die koolhydraatgroepen hebben die aan de polypeptideketen zijn gehecht.

• Glycoprotein (zelfstandig naamwoord)

  een geconjugeerd eiwit met een koolhydraatcomponent