Inhoud

Het belangrijkste verschil tussen Polypeptide en Proteïne is dat de Polypeptide is een natuurlijke biologische of kunstmatig vervaardigde korte ketens van aminozuurmonomeren verbonden door peptide (amide) bindingen en Eiwit is een biologisch molecuul dat bestaat uit ketens van aminozuurresiduen.

• polypeptide

  Peptiden (van Gr .: πεπτός, peptós "verteerd"; afgeleid van πέσσειν, péssein "te verteren") zijn korte ketens van aminozuurmonomeren verbonden door peptide (amide) bindingen. De covalente chemische bindingen worden gevormd wanneer de carboxylgroep van het ene aminozuur reageert met de aminogroep van een ander. De kortste peptiden zijn dipeptiden, bestaande uit 2 aminozuren verbonden door een enkele peptidebinding, gevolgd door tripeptiden, tetrapeptiden, enz. Een polypeptide is een lange, continue en onvertakte peptideketen. Daarom vallen peptiden onder de brede chemische klassen van biologische oligomeren en polymeren, naast nucleïnezuren, oligosachariden en polysachariden, enz. Peptiden worden onderscheiden van eiwitten op basis van grootte, en als een willekeurige benchmark kan worden begrepen dat deze ongeveer 50 of minder bevat aminozuren. Eiwitten bestaan ​​uit een of meer polypeptiden die op een biologisch functionele manier zijn gerangschikt, vaak gebonden aan liganden zoals co-enzymen en co-factoren, of aan een ander eiwit of ander macromolecuul (DNA, RNA, enz.), Of aan complexe macromoleculaire assemblages. Hoewel ten slotte de aspecten van de labtechnieken die worden toegepast op peptiden versus polypeptiden en eiwitten verschillen (bijvoorbeeld de specificaties van elektroforese, chromatografie, enz.), Zijn de groottegrenzen die peptiden onderscheiden van polypeptiden en eiwitten niet absoluut: lange peptiden zoals amyloïde beta worden proteïnen genoemd, en kleinere proteïnen zoals insuline worden als peptiden beschouwd. Aminozuren die zijn opgenomen in peptiden worden "residuen" genoemd vanwege de afgifte van ofwel een waterstofion uit het amine-uiteinde of een hydroxylion (OH-) uit het carboxyl (COOH) -uiteinde, of beide, zoals een watermolecule is vrijgegeven tijdens de vorming van elke amidebinding. Alle peptiden behalve cyclische peptiden hebben een N-terminaal en C-terminaal residu aan het einde van het peptide (zoals getoond voor het tetrapeptide in de afbeelding).

  
  

• Eiwit

  Eiwitten () zijn grote biomoleculen of macromoleculen, bestaande uit een of meer lange ketens van aminozuurresiduen. Eiwitten vervullen een breed scala aan functies binnen organismen, waaronder het katalyseren van metabole reacties, DNA-replicatie, reageren op stimuli en het transporteren van moleculen van de ene naar de andere locatie. Eiwitten verschillen van elkaar voornamelijk in hun volgorde van aminozuren, die wordt bepaald door de nucleotidesequentie van hun genen, en die meestal resulteert in eiwitvouwing in een specifieke driedimensionale structuur die de activiteit ervan bepaalt. Een lineaire keten van aminozuurresten wordt een polypeptide genoemd. Een eiwit bevat ten minste één lang polypeptide. Korte polypeptiden, die minder dan 20-30 residuen bevatten, worden zelden als eiwitten beschouwd en worden gewoonlijk peptiden of soms oligopeptiden genoemd. De afzonderlijke aminozuurresten zijn aan elkaar gebonden door peptidebindingen en aangrenzende aminozuurresten. De sequentie van aminozuurresiduen in een eiwit wordt gedefinieerd door de sequentie van een gen, dat wordt gecodeerd in de genetische code. In het algemeen specificeert de genetische code 20 standaard aminozuren; in bepaalde organismen kan de genetische code echter selenocysteïne en - in bepaalde archaea - pyrrolysine omvatten. Kort na of zelfs tijdens synthese worden de residuen in een eiwit vaak chemisch gemodificeerd door post-translationele modificatie, die de fysische en chemische eigenschappen, vouwing, stabiliteit, activiteit en uiteindelijk de functie van de eiwitten verandert. Soms hebben eiwitten niet-peptidegroepen gehecht, die prothetische groepen of cofactoren kunnen worden genoemd. Eiwitten kunnen ook samenwerken om een ​​bepaalde functie te bereiken, en ze associëren vaak om stabiele eiwitcomplexen te vormen. Eens gevormd, bestaan ​​eiwitten slechts voor een bepaalde periode en worden dan afgebroken en gerecycled door de celmachines door het proces van eiwitomzet. De levensduur van een eiwit wordt gemeten in termen van zijn halfwaardetijd en beslaat een breed bereik. Ze kunnen minuten of jaren met een gemiddelde levensduur van 1-2 dagen in zoogdiercellen bestaan. Abnormale of verkeerd gevouwen eiwitten worden sneller afgebroken, hetzij omdat ze het doelwit zijn van vernietiging of omdat ze instabiel zijn. Net als andere biologische macromoleculen zoals polysachariden en nucleïnezuren, zijn eiwitten essentiële onderdelen van organismen en nemen ze deel aan vrijwel elk proces in cellen. Veel eiwitten zijn enzymen die biochemische reacties katalyseren en van vitaal belang zijn voor het metabolisme. Eiwitten hebben ook structurele of mechanische functies, zoals actine en myosine in spieren en de eiwitten in het cytoskelet, die een steigersysteem vormen dat de celvorm behoudt. Andere eiwitten zijn belangrijk in celsignalering, immuunresponsen, celadhesie en de celcyclus. Bij dieren zijn eiwitten nodig in het dieet om de essentiële aminozuren te leveren die niet kunnen worden gesynthetiseerd. Spijsvertering breekt de eiwitten af ​​voor gebruik in de stofwisseling. Eiwitten kunnen worden gezuiverd uit andere cellulaire componenten met behulp van een verscheidenheid aan technieken zoals ultracentrifugatie, neerslag, elektroforese en chromatografie; de komst van genetische manipulatie heeft een aantal methoden mogelijk gemaakt om zuivering te vergemakkelijken. Methoden die gewoonlijk worden gebruikt om de eiwitstructuur en -functie te bestuderen, omvatten immunohistochemie, plaatsgerichte mutagenese, röntgenkristallografie, nucleaire magnetische resonantie en massaspectrometrie.

  
  

• Polypeptide (zelfstandig naamwoord)

  Elk polymeer van (dezelfde of verschillende) aminozuren verbonden via peptidebindingen.

• Polypeptide (zelfstandig naamwoord)

  Een dergelijk polymeer dat niet in een secundaire structuur van een eiwit is gevouwen.

• Polypeptide (zelfstandig naamwoord)

  Een klein eiwit dat maximaal 100 aminozuren bevat; zie ook oligopeptide.

• Protein (zelfstandig naamwoord)

  Elk van de vele grote, complexe, natuurlijk geproduceerde moleculen samengesteld uit een of meer lange ketens van aminozuren, waarin de aminozuurgroepen bij elkaar worden gehouden door peptidebindingen.

• Protein (zelfstandig naamwoord)

  Een van de drie hoofdklassen voedsel of bron van voedselenergie (4 kcal / gram) overvloedig aanwezig in voedsel van dieren, d.w.z. vlees en sommige groenten, zoals peulvruchten.

• Protein (zelfstandig naamwoord)

  Bij chemische analyse is het totale stikstofhoudende materiaal in plantaardige of dierlijke stoffen, verkregen door de totale gevonden stikstof te vermenigvuldigen met een factor, meestal 6,25, ervan uitgaande dat de meeste eiwitten ongeveer 16 procent stikstof bevatten.

• Protein (zelfstandig naamwoord)

  elk polymeer van een aminozuur verbonden door peptide (amide) bindingen. De meeste natuurlijke eiwitten hebben alfa-aminozuren als de monomere bestanddelen. Alle klassieke enzymen zijn samengesteld uit eiwitten en regelen de meeste biochemische transformaties die in levende cellen plaatsvinden. Ze kunnen oplosbaar zijn, zoals caseïne, albumines en andere bolvormige eiwitten, of onoplosbaar (bijvoorbeeld "structurele eiwitten"), als collageen of keratine. "albumine", een oudere term voor eiwit, wordt nu voornamelijk gebruikt om te verwijzen naar bepaalde specifieke oplosbare bolvormige eiwitten die in eieren of bloedserum worden gevonden, b.v. runderserumalbumine, het belangrijkste oplosbare eiwit in het serum van runderen, gebruikt als enzymatisch inert eiwit in biochemisch onderzoek.

• Polypeptide (zelfstandig naamwoord)

  een peptide dat 10 tot meer dan 100 aminozuren bevat

• Protein (zelfstandig naamwoord)

  een van een grote groep stikstofhoudende organische verbindingen die essentiële bestanddelen van levende cellen zijn; bestaan ​​uit polymeren van aminozuren; essentieel in het dieet van dieren voor groei en voor herstel van weefsels; kan worden verkregen uit vlees en eieren en melk en peulvruchten;

  "een eiwitrijk dieet"