Inhoud
- Grootste verschil
- Hemoglobine versus Myoglobine
- Vergelijkingstabel
- Wat is hemoglobine?
- Soorten
- Wat is Myoglobin?
- Belangrijkste verschillen
- Gevolgtrekking
Grootste verschil
Het belangrijkste verschil tussen hemoglobine en myoglobine is dat hemoglobine een globine-eiwit is dat zuurstof naar alle delen van het lichaam van het organisme overbrengt, terwijl myoglobine een globine-eiwit is dat alleen zuurstof naar spiercellen overbrengt.
Hemoglobine versus Myoglobine
Ademhaling is een fundamenteel proces van het leven. Bijna elk organisme vereist het transport van zuurstof naar alle cellen van zijn lichaam om te overleven. Hemoglobine en myoglobine zijn twee basische globine-eiwitten in levende organismen die zuurstof binden en naar de cellen overbrengen. Maar er zijn een aantal verschillen tussen hen. Hemoglobine brengt zuurstof uit de longen over naar alle delen of cellen van het lichaam in gewervelde dieren, evenals sommige ongewervelde dieren, terwijl myoglobine alleen zuurstof overbrengt naar spiercellen. Hemoglobine bestaat uit 4 polypeptideketens, terwijl myoglobine bestaat uit de enkele polypeptideketen. Hemoglobine wordt in de bloedbaan gevonden, terwijl myoglobine in spiercellen wordt aangetroffen.
Vergelijkingstabel
| Hemoglobine | myoglobin |
| Hemoglobine is een globine-eiwit dat zuurstof van de longen naar alle delen van het lichaam overbrengt. | Myoglobine is een globine-eiwit dat zuurstof overbrengt naar de spiercellen. |
| Structuur | |
| Het heeft een tetrameerstructuur. | Het heeft een monomeerstructuur. |
| Keten | |
| Het is samengesteld uit 4 ketens van twee verschillende typen, d.w.z. alfa en beta, delta, gamma of epsilon (op typebasis van verschillende soorten hemoglobine). | Het is samengesteld uit de enkele polypeptideketen. |
| Plaats | |
| Het bevindt zich door het hele lichaam. | Het bevindt zich in spiercellen. |
| Vermogen om te binden | |
| Het heeft het vermogen om te binden met CO2, NO, CO, O2 en H + | Het kan binden aan O2 |
| Aantal hemes | |
| Het heeft vier hemes, een in elk van de subeenheden | Er is één heem in myoglobine |
| Aantal zuurstofmoleculen | |
| Vier zuurstofmoleculen kunnen binden aan hemoglobine | Eén zuurstofmolecuul bindt aan myoglobine |
| Molecuulgewicht | |
| Het molecuulgewicht is 64 kDa | Het molecuulgewicht is 16,7 kDa |
| Affiniteit om te binden met zuurstof | |
| Het heeft een lage affiniteit om zich te binden met zuurstof | Myoglobine heeft een hoge affiniteit om te binden met zuurstof |
| Concentratie in bloed | |
| Het heeft een hoge concentratie in rode bloedcellen | Het heeft een lage concentratie in het bloed |
| Kromme | |
| Het toont de sigmoïde bindingscurve | Het toont de hyperbolische curve |
| Ook gekend als | |
| Het is ook bekend als Hb | Het is ook bekend als Mb |
| Functie | |
| Hemoglobine bindt zuurstof en wordt via bloed naar alle delen van het lichaam getransporteerd. | Myoglobine brengt alleen zuurstof over naar spiercellen, wat helpt bij de honger van zuurstof. |
Wat is hemoglobine?
Hemoglobine is een globine met meerdere subeenheden met een quaternaire structuur en bestaat uit vier polypeptideketens, twee α en twee β-subeenheden. Elke alfaketen bestaat uit 144 residuen en elke bètaketen bestaat uit 146 residuen. De tegengestelde subeenheden zoals alfa en bèta associëren sterker dan vergelijkbare subeenheden alfa-alfa of beta-bèta. Het is een ijzerhoudend metalloproteïne. In hemoglobine is elk van de vier subeenheden gehecht aan een niet-eiwit, prothetische hemegroep, waar zuurstofmolecuul bindt. Het betekent dus dat hemoglobine vier zuurstofmoleculen kan binden met vier haemgroepen van elke keten. Het heeft een lage zuurstofaffiniteit in zijn zuurstofarme toestand, maar wanneer het eerste zuurstofmolecuul zich aan hemoglobine bindt, leidt dit tot de verandering in zijn structuur waardoor het binden van andere zuurstofmoleculen gemakkelijker wordt. Dit proces wordt een allosterische (door de ruimte) interactie / samenwerking genoemd. Hemoglobine komt in overmaat voor in rode bloedcellen en geeft ze een rode kleur. Het omvat het transport van zuurstof en kooldioxide naar of van alle delen van het lichaam. Het omvat ook het metabolisme van erytrocyten en handhaaft ook de pH van het bloed.
Soorten
- Hemoglobine A1 (Hb-A1).
- Hemoglobine A2 (Hb-A2).
- Hemoglobine A3 (Hb-A3).
- Embryonale hemoglobine.
- Geglycosyleerd hemoglobine.
- Foetaal hemoglobine (Hb-A1).
Wat is Myoglobin?
Myoglobine is een monomeer globine-eiwit dat een secundaire structuur vertoont. Het is samengesteld uit een enkele polynucleotideketen die is samengesteld uit 153 residuen. Het heeft een enkele heam-groep gehecht aan zijn enkele polypeptideketen. Dus een enkele zuurstofmolecule kan eraan binden. Maar het bindingsvermogen is hoger dan dat van hemoglobine, dus het dient als een zuurstofopslaand eiwit dat vrijkomt tijdens het functioneren van de spieren. Het wordt aangetroffen in spiercellen en levert deze naar behoefte aan. Het helpt het lichaam bij de hongerende omstandigheden van zuurstof, vooral in de anaërobe omstandigheden. Het regelt ook de lichaamstemperatuur. Myoglobin heeft geen type.
Belangrijkste verschillen
- Hemoglobine is een globine-eiwit dat zuurstof van de longen naar alle delen van het lichaam overbrengt, terwijl myoglobine een globine-eiwit is dat alleen zuurstof naar de spiercellen overbrengt.
- Hemoglobine heeft een tetrameerstructuur terwijl myoglobine een monomeer in structuur is.
- Hemoglobine bestaat uit 4 polypeptideketens, terwijl myoglobine bestaat uit de enkele polypeptideketen.
- Hemoglobine is aanwezig in rode bloedcellen, terwijl myoglobine wordt aangetroffen in spieren
- Hemoglobine heeft vier hemogroepen zodat het vier zuurstofmoleculen kan binden, maar myoglobine heeft een enkele hemegroep zodat het een enkele zuurstofmolecule kan binden omdat hemegroep de plaats is waar de zuurstof wordt gebonden
- Hemoglobine kan binden met O2, CO2, CO, NO, BPH en H +, terwijl myoglobine alleen met O2 kan binden.
- Hemoglobine heeft een molecuulgewicht van 64 kDa, terwijl myoglobine een molecuulgewicht van 16,7 kDa heeft.
- Hemoglobine heeft een lage affiniteit om te binden met zuurstof, terwijl myoglobine een hoge affiniteit heeft om te binden met zuurstof.
- Hemoglobine omvat het transport van zuurstof en kooldioxide naar of van alle delen van het lichaam, in het metabolisme van erytrocyten en handhaaft ook de pH van bloed, terwijl myoglobine wordt aangetroffen in spiercellen en zuurstof aan hen levert op de vereiste en regelt ook de lichaamstemperatuur.
Gevolgtrekking
Uit de bovenstaande discussie wordt geconcludeerd dat hemoglobine een tetrameer is dat bestaat uit vier polynucleotideketens en zuurstof en koolstofdioxide transporteert naar alle delen van het lichaam, terwijl myoglobine een monomeer is dat bestaat uit een enkele nucleotideketen en alleen zuurstof vervoert naar spiercellen op basis van de vereiste .
